유청단백질에 대해 알아보자.

우유단백질

일반 단백질 정의 및 화학에 대한 간략한 소개와 우유 단백질 화학, 우유 단백질의 물리적 특성, 우유 단백질의 저하 및 우유 단백질 특성에 대한 열처리의 영향에 대한 섹션이 이어집니다.

 

일반 단백질 정의 및 화학

단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 분자 사슬입니다.

많은 유형의 단백질이 있으며 각각 고유 한 아미노산 서열 (일반적으로 수백 개의 아미노산을 포함)을 가지고 있습니다. 결합하여 단백질 사슬을 형성 할 수있는 22 개의 다른 아미노산이 있습니다. 인체가 만들 수없는 9 가지 아미노산이 있으며 반드시 식단에서 얻어야합니다. 이를 필수 아미노산이라고합니다.

단백질 사슬 내의 아미노산은 사슬을 가로 질러 결합하고 접혀 3 차원 구조를 형성 할 수 있습니다. 단백질은 상대적으로 직선이거나 단단하게 압축 된 소구를 형성하거나 그 사이 어딘가에있을 수 있습니다. 용어 "변성 된"은 단백질이 천연 사슬 또는 구형 모양에서 펼쳐질 때 사용됩니다. 단백질을 변성시키는 것은 소화를 위해 효소에 의해 단백질 사슬에 쉽게 접근 할 수 있도록하거나, 유청 단백질이 물에 결합하고 요거트 생산에 바람직한 질감을 제공하는 능력을 증가시키는 것과 같은 경우에 유익합니다.

우유 단백질 화학

우유에는 총 단백질이 3.3 % 포함되어 있습니다. 우유 단백질에는 인간에게 필요한 9 가지 필수 아미노산이 모두 포함되어 있습니다. 우유 단백질은 유선에서 합성되지만 단백질을 만드는 데 사용되는 아미노산의 60 %는 젖소의 식단에서 얻습니다. 총 우유 단백질 함량과 아미노산 구성은 소 품종 및 개별 동물 유전학에 따라 다릅니다.

우유 단백질에는 화학적 구성과 물리적 특성에 의해 광범위하게 정의되는 두 가지 주요 범주가 있습니다. 카제인 계열은 인을 포함하고 pH 4.6에서 응고되거나 침전됩니다. 혈청 (유청) 단백질에는 인이 포함되어 있지 않으며 이러한 단백질은 pH 4.6에서 우유에 용액에 남아 있습니다. 감소 된 pH에서 응고 또는 두부 형성의 원리는 치즈 두부 형성의 기초입니다. 우유에서 우유 단백질의 약 82 %는 카제인이고 나머지 18 %는 혈청 또는 유청 단백질입니다.

카제인 단백질 계열은 여러 유형의 카제인 (α-s1, α-s2, ß 및 6)으로 구성되며 각각 고유 한 아미노산 구성, 유전 적 변이 및 기능적 특성을 가지고 있습니다. 카제인은 아래의 물리적 특성 섹션에서 논의되는 미셀이라는 복합체의 우유에 현탁됩니다. 카제인은 아미노산 조성 (높은 프롤린 함량)으로 인해 상대적으로 무작위의 개방 구조를 가지고 있습니다. 카제인 계열의 높은 인산염 함량은 칼슘과 결합하여 인산 칼슘 염을 형성합니다. 풍부한 인산염은 모든 칼슘이 용액에 용해되었을 때 가능한 것보다 훨씬 더 많은 칼슘을 우유에 함유 할 수있게합니다. 따라서 카제인 단백질은 우유 소비자에게 좋은 칼슘 공급원을 제공합니다. 6- 카제인은 단백질 사슬에 부착 된 탄수화물 부분으로 만들어지며 카제인 미셀의 외부 표면 근처에 위치합니다 (아래 그림 2 참조). 치즈 제조에서 6- 카제인은 특정 아미노산 사이에서 절단되어 아미노산 페닐알라닌을 포함하지 않는 단백질 단편이됩니다. 이 단편은 우유 글리코 마크로 펩티드라고 불리며 페닐 케톤뇨증 환자를위한 독특한 단백질 공급원입니다.

혈청 (유청) 단백질 계열은 약 50 % ß- 락토 글로불린, 20 % α- 락탈 부민, 혈청 알부민, 면역 글로불린, 락토페린, 트랜스페린 및 많은 작은 단백질과 효소로 구성됩니다. 다른 주요 우유 성분과 마찬가지로 각 유청 단백질에는 고유 한 구성과 변형이 있습니다. 유청 단백은 정의상 인을 함유하지 않지만 다량의 황 함유 아미노산을 함유하고 있습니다. 이들은 단백질 내에서 이황화 결합을 형성하여 사슬이 조밀 한 구형을 형성하도록합니다. 이황화 결합이 끊어지면 변성 (denaturing)이라고하는 과정 인 조밀 한 구조가 손실 될 수 있습니다. 변성은 단백질이 결합 할 수있는 물의 양을 증가시켜 요구르트의 질감을 개선하기 때문에 요구르트 생산에 유리합니다. 이 원리는 식품에 사용하기위한 독특한 기능적 특성을 가진 특수 유청 단백질 성분을 만드는 데에도 사용됩니다. 한 가지 예는 육류 및 소시지 제품의 물을 결합하기 위해 유청 단백질을 사용하는 것입니다.

많은 유청 단백질의 기능은 명확하게 정의되어 있지 않으며 우유에서 특정 기능이 없을 수 있지만 우유 합성의 인공물 일 수 있습니다. ß- 락토 글로불린의 기능은 비타민 A의 운반체로 생각됩니다. ß- 락토 글로불린은 모유에 존재하지 않는다는 점이 흥미 롭습니다. α-Lactalbumin은 유선에서 유당 합성에 중요한 역할을합니다. 면역 글로불린은 동물의 면역 체계에서 역할을하지만 이러한 기능이 인간에게 전달되는지 여부는 알려져 있지 않습니다. 락토페린과 트랜스페린은 철분 흡수에 중요한 역할을하며 젖소 우유를 상업적인 락토페린 공급원으로 사용하는 데 관심이 있습니다.

우유 단백질 물리적 특성

우유의 카제인은 우유의 수상에 분산되어있는 미셀이라는 복합체를 형성합니다. 카제인 미셀은 용액에서 미셀을 안정화시키는 데 도움이되는 6- 카제인 층으로 둘러싸인 내부의 인산 칼슘 가교에 의해 서로 결합 된 다양한 카제인 (α-s1, α-s2 및 ß)의 하위 단위로 구성됩니다.

카제인 미셀은 구형이며 직경이 0.04 ~ 0.3µm이며 균질화 된 우유에서 약 1µm 인 지방 소구보다 훨씬 작습니다. 카제인 미셀은 수상이 미셀 안팎으로 자유롭게 이동할 수있는 다공성 구조입니다. 카제인 미셀은 안정하지만 용액에서 벗어나지 않는 동적 구조입니다. 그들은 가열하거나 끓일 수 있으며, 부작용없이 건조 및 재구성 할 수 있습니다. ß- 카제인은 일부 인산 칼슘과 함께 온도 변화에 따라 미셀 안팎으로 이동하지만 단백질과 미네랄의 영양 적 특성에는 영향을주지 않습니다.

유청 단백질은 우유의 수상에 용해 된 개별 단위로 존재합니다.

우유 단백질의 열화

단백질은 효소 작용이나 빛에 노출되어 분해 될 수 있습니다. 단백질 분해의 주된 원인은 프로테아제라고 불리는 효소를 통해서입니다. 우유 프로테아제는 천연 우유, 공기 중 박테리아 오염, 발효를 위해 의도적으로 추가 된 박테리아 또는 우유에 존재하는 체세포 등 여러 출처에서 비롯됩니다. 프로테아제의 작용은 요구르트 및 치즈 제조의 경우와 같이 바람직 할 수 있으므로 이러한 공정을 위해 바람직한 단백질 분해 특성을 가진 박테리아가 우유에 첨가됩니다. 원치 않는 분해 (단백질 분해)로 인해 이취와 품질이 떨어지는 우유가 생성됩니다. 치즈 제조를위한 우유에서 가장 중요한 프로테아제는 플라스 민입니다. 이는 숙성 과정에서 단백질 분해를 일으켜 치즈에서 바람직한 풍미와 질감을 만들어 내기 때문입니다.

우유의 두 가지 아미노산 인 메티오닌과 시스틴은 빛에 민감하며 빛에 노출되면 분해 될 수 있습니다. 이로 인해 우유에 이취가 발생하고이 두 아미노산의 영양 품질이 저하됩니다.

우유 단백질에 대한 열처리의 영향

카제인은 열처리에 안정적입니다. 일반적인 고온 단시간 (HTST) 저온 살균 조건은 카제인 단백질의 기능 및 영양 특성에 영향을 미치지 않습니다. 고온 처리는 카제인과 유청 단백질 사이의 상호 작용을 유발할 수 있지만 기능에는 영향을 주지만 영양 특성에는 영향을주지 않습니다. 예를 들어, 고온에서 ß- 락토 글로불린은 카제인 미셀 위에 층을 형성하여 치즈의 두부 형성을 방지 할 수 있습니다.

유청 단백질은 카제인보다 열에 더 민감합니다. HTST 저온 살균은 유청 단백질의 영양 및 기능적 특성에 영향을 미치지 않습니다. 더 높은 열처리는 ß- 락토 글로불린의 변성을 유발할 수 있으며, 이는 단백질이 더 많은 물을 결합하는 능력 때문에 일부 식품 (요구르트) 및 성분 생산에 유리합니다. 변성은 단백질의 물리적 구조에 변화를 일으키지 만 일반적으로 아미노산 조성 및 영양 적 특성에 영향을 미치지 않습니다. 초고 살균과 같은 심한 열처리는 열에 민감한 아미노산에 약간의 손상을 줄 수 있으며 우유의 영양 성분을 약간 감소시킬 수 있습니다. 그러나 유청 단백질 α- 락탈 부민은 열에 매우 안정적입니다.